Formation of Secondary and Tertiary Structures on Protein

Seperti yang disebutkan dalam artikel terakhir tentang protein dan asam amino, bentuk protein sangat penting bagi fungsinya. Untuk memahami bagaimana protein mendapatkan bentuk akhir atau konformasi, kita perlu memahami empat tingkat struktur protein: primer, sekunder, tersier, dan kuaterner.

Sruktur Primer 

      Tingkat paling sederhana dari struktur protein, struktur primer, hanyalah urutan asam amino dalam rantai polipeptida. Misalnya, hormon insulin memiliki dua rantai polipeptida, A dan B, ditunjukkan dalam diagram di bawah ini. (Molekul insulin yang ditunjukkan di sini adalah insulin sapi, meskipun strukturnya mirip dengan insulin manusia.) Setiap rantai memiliki rangkaian asam amino sendiri, dirakit dalam urutan tertentu. Sebagai contoh, urutan rantai A dimulai dengan glisin pada N-terminus dan berakhir dengan asparagin pada C-terminus, dan berbeda dari urutan rantai B.

      Urutan protein ditentukan oleh DNA gen yang mengkodekan protein (atau yang mengkode sebagian protein, untuk protein multi-subunit). Perubahan dalam urutan DNA gen dapat menyebabkan perubahan dalam urutan asam amino dari protein. Bahkan mengubah hanya satu asam amino dalam urutan protein dapat mempengaruhi keseluruhan struktur dan fungsi protein.

Misalnya, perubahan asam amino tunggal dikaitkan dengan anemia sel sabit, penyakit warisan yang mempengaruhi sel darah merah. Pada anemia sel sabit, salah satu rantai polipeptida yang membentuk hemoglobin, protein yang membawa oksigen dalam darah, memiliki sedikit perubahan urutan. Glutamat yang biasanya asam amino ketujuh dari rantai β hemoglobin (salah satu dari dua jenis rantai protein yang membentuk hemoglobin) digantikan oleh valin. Substitusi ini ditunjukkan untuk sebuah fragmen dari rantai β dalam diagram di bawah ini.

         Apa yang paling luar biasa untuk dipertimbangkan adalah bahwa molekul hemoglobin terdiri dari dua rantai α dan dua rantai β, masing-masing terdiri dari sekitar 150 asam amino, dengan total sekitar 600 asam amino di seluruh protein. Perbedaan antara molekul hemoglobin normal dan molekul sel sabit hanya 2 asam amino dari sekitar 600.

          Seseorang yang tubuhnya hanya membuat hemoglobin sel sabit akan menderita gejala anemia sel sabit. Ini terjadi karena perubahan asam amino glutamat-ke-valin membuat molekul hemoglobin berakumulasi menjadi serat panjang. Serat mendistorsi sel darah merah berbentuk cakram menjadi bentuk bulan sabit. Contoh sel "sabit" dapat dilihat bercampur dengan sel normal seperti disk dalam contoh darah di bawah.

         Sel sabit macet saat mereka mencoba melewati pembuluh darah. Sel yang macet mengganggu aliran darah dan dapat menyebabkan masalah kesehatan yang serius bagi orang-orang dengan anemia sel sabit, termasuk sesak napas, pusing, sakit kepala, dan sakit perut.

Struktur sekunder

        Tingkat berikutnya struktur protein, struktur sekunder, mengacu pada struktur terlipat lokal yang terbentuk dalam polipeptida karena interaksi antara atom-atom tulang punggung. (Tulang punggung hanya mengacu pada rantai polipeptida terpisah dari kelompok R - sehingga semua yang kami maksudkan di sini adalah bahwa struktur sekunder tidak melibatkan atom R grup.) Jenis struktur sekunder yang paling umum adalah helix α dan lembaran lipatan β. Kedua struktur dipertahankan dalam bentuk oleh ikatan hidrogen, yang membentuk antara karbonil O dari satu asam amino dan amino H yang lain.

          Dalam heliks α, karbonil (C = O) dari satu asam amino terikat hidrogen dengan amino H (N-H) dari asam amino yang turun ke empat rantai. (Misalnya, karbonil asam amino 1 akan membentuk ikatan hidrogen ke NH dari asam amino 5.) Pola ikatan ini menarik rantai polipeptida menjadi struktur heliks yang menyerupai pita keriting, dengan setiap pergantian heliks mengandung 3,6 amino asam. Kelompok R dari asam amino menempel keluar dari heliks α, di mana mereka bebas untuk berinteraksi mulai superskrip, 3, akhiri superskrip.

           Dalam lembaran lipatan β, dua atau lebih segmen dari rantai polipeptida berbaris di samping satu sama lain, membentuk struktur seperti lembaran yang disatukan oleh ikatan hidrogen. Ikatan hidrogen terbentuk antara karbonil dan gugus amino tulang punggung, sedangkan kelompok R memanjang di atas dan di bawah bidang lembaran mulai superskrip, 3, akhiri superskrip. Untaian dari lembaran lipatan β dapat sejajar, menunjuk ke arah yang sama (yang berarti bahwa N dan C-terminini cocok), atau antiparalel, menunjuk ke arah yang berlawanan (yang berarti bahwa ujung-N dari satu untai diposisikan berikutnya). ke C-terminus yang lain).

       Asam amino tertentu lebih atau kurang mungkin ditemukan di heliks α atau β lembar lipit. Misalnya, proline asam amino kadang-kadang disebut “helix breaker” karena grup R yang tidak biasa (yang mengikat gugus amino membentuk cincin) menciptakan tikungan di rantai dan tidak kompatibel dengan pembentukan heliks mulai superskrip, 4, akhiri superskrip. Proline biasanya ditemukan di tikungan, daerah tidak terstruktur antara struktur sekunder. Demikian pula, asam amino seperti triptofan, tirosin, dan fenilalanin, yang memiliki struktur cincin besar dalam kelompok R mereka, sering ditemukan pada lembaran lipatan β, mungkin karena struktur lembaran lipatan β menyediakan banyak ruang untuk rantai samping mulai superskrip, akhiri superskrip. Banyak protein mengandung heliks α dan lembaran β lipit, meskipun beberapa mengandung hanya satu jenis struktur sekunder (atau tidak membentuk tipe).

Struktur tersier

      Struktur tiga dimensi keseluruhan polipeptida disebut struktur tersiernya. Struktur tersier terutama karena interaksi antara gugus R dari asam amino yang membentuk protein.

     Interaksi kelompok R yang berkontribusi terhadap struktur tersier termasuk ikatan hidrogen, ikatan ionik, interaksi dipol-dipol, dan gaya dispersi London - pada dasarnya, keseluruhan keseluruhan ikatan non-kovalen. Sebagai contoh, kelompok R dengan muatan serupa saling tolak, sementara mereka dengan muatan berlawanan dapat membentuk ikatan ionik. Demikian pula, kelompok R polar dapat membentuk ikatan hidrogen dan interaksi dipol-dipol lainnya. Juga penting untuk struktur tersier adalah interaksi hidrofobik, di mana asam amino dengan nonpolar, kelompok R hidrofobik berkumpul bersama di bagian dalam protein, meninggalkan asam amino hidrofilik di luar untuk berinteraksi dengan molekul air di sekitarnya.

      Akhirnya, ada satu jenis ikatan kovalen khusus yang dapat berkontribusi pada struktur tersier: ikatan disulfida. Ikatan disulfida, ikatan kovalen antara rantai sistein yang mengandung sulfur, jauh lebih kuat daripada jenis ikatan lain yang berkontribusi pada struktur tersier. Mereka bertindak seperti "pin pengaman" molekuler, menjaga bagian-bagian dari polipeptida melekat kuat satu sama lain.

Sumber : https://www.khanacademy.org/science/biology/macromolecules/proteins-and-amino-acids/a/orders-of-protein-structure

Permasalahan 

1. Saya sedikit bingung dengan struktur sekunder. Jika tulang punggung menentukan struktur, bagaimana itu berbeda dari struktur tersier? Dengan kata lain, apa perbedaan utama antara masing-masing struktur?

2. Apa hubungan antara subunit dan polipeptida? Apakah mereka semantik setara? Selanjutnya, apakah kode DNA untuk protein atau untuk polipeptida / subunit, yang dapat membentuk protein multi-subunit?

3. Jika kelompok R tidak terlibat dalam struktur protein, bagaimana kelompok R Proline menyebabkan kerusakan struktur sekunder heliks dari protein? Bukankah itu berarti bahwa kelompok R memainkan peran dalam struktur sekunder.

5. Jika struktur sekunder hanya ditentukan oleh tulang punggung polipeptida saja, bukankah itu akan menyebabkan semua polipeptida memiliki struktur sekunder yang sama karena semua tulang punggung mereka pada dasarnya sama?